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Publicado el ago 22, 2016 en Noticias Destacadas, Noticias Institucionales, Noticias Investigación

Científico del Instituto Leloir es distinguido en congreso internacional de la Federación de Sociedades Americanas para la Biología Experimental

El doctor Julio Caramelo, jefe del laboratorio de Biología Estructural y Celular de nuestra fundación, recibió el premio “Journal of Molecular Biology Young Investigator Award”.

El doctor Julio Caramelo es jefe del laboratorio de Biología Estructural y Celular del Instituto Leloir e investigador del CONICET.

El doctor Julio Caramelo es jefe del laboratorio de Biología Estructural y Celular del Instituto Leloir e investigador del CONICET.

Esta distinción le fue otorgada en el congreso Summer Research Conference “Protein folding in the cell” organizado por la Federación de Sociedades Americanas para la Biología Experimental (FASEB). Este encuentro se realiza cada dos años y reúne a los especialistas más reconocidos a nivel mundial en el campo del estudio de las proteínas.

Asistieron investigadores de los Estados Unidos y Europa, siendo el doctor Caramelo el único científico trabajando en Latinoamérica que dio una conferencia. Su trabajo fue elegido por el jurado en base a su originalidad y relevancia para el campo de la glicobiología, disciplina que estudia la función biológica de los azúcares.

El premio concedido al doctor Caramelo fue por su charla titulada “N-glycosylation triggered a dual evolutionary pressure in eukaryotic secretory pathway proteins”. En esta investigación el grupo del doctor Caramelo encontró que un proceso denominado “N-glicosilación de proteínas” es la principal diferencia en la evolución estructural entre las proteínas que pertenecen a la vía secretoria de nuestras células y las que no ingresan a dicha vía.

Aproximadamente un tercio de nuestras proteínas pertenecen a la vía secretoria, las cuales mayoritariamente son secretadas por la célula o se localizan en su membrana. “A la mayor parte de estas proteínas se les añaden azúcares en un proceso llamado N-glicosilación. Estos azúcares son esenciales para que estas proteínas puedan cumplir con sus funciones biológicas”, explicó el investigador del CONICET.

El grupo de Caramelo encontró que en la evolución hubo un proceso dual que alteró drásticamente la localización de los sitios potenciales donde se pueden unir los azúcares. “Por un lado hubo un incremento de estos sitios en las regiones expuestas de las proteínas, y en paralelo estos sitios fueron completamente eliminados de las zonas de las proteínas que quedan ocultas en su interior”, explica el investigador quien también es profesor adjunto del Departamento de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales de la UBA.

El organizador del congreso científico, el doctor James Bardwell – jefe del Laboratorio de Biología Molecular, Celular y del Desarrollo de la Universidad de Michigan – le entregó el premio al doctor Caramelo durante una ceremonia realizada el 28 de agosto en el estado de Vermont de los Estados Unidos.

Caramelo y su grupo investigan los mecanismos mediante los cuales las proteínas adquieren su estructura tridimensional adentro de las células. “Las células humanas poseen cerca de 24.000 genes que contienen información para sintetizar proteínas”, afirma Caramelo. Normalmente, para que una proteína cumpla su rol biológico, la cadena de aminoácidos que la conforma debe adquirir una conformación espacial muy precisa. Este proceso, denominado “plegado proteico”, es muy complejo y susceptible a errores que pueden ser el origen de diferentes patologías. “Para evitar esto existe una gran diversidad de mecanismos que asisten al correcto plegado de las proteínas”, explicó Caramelo quien se recibió de químico en la UBA e hizo un doctorado en bioorgánica. En su laboratorio se estudian precisamente esos mecanismos, en particular la estructura y funcionamiento de una familia de proteínas denominadas “chaperonas moleculares” que se encargan de asistir al plegado de las proteínas.

Cuando las proteínas no pueden plegarse de forma exitosa, pueden ser degradadas por las células o bien comienzan a acumularse formando “agregados”. “La agregación proteica es una de las causas subyacentes a enfermedades tales como el mal de Alzheimer y el Parkinson”, explica Caramelo quien en 2012 recibió el Premio Ranwell Caputto en Ciencias Químicas de la Academia Nacional de Ciencias: un galardón que se entrega a la trayectoria de científicos jóvenes.