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Publicado el May 10, 2013 en Noticias Investigación, Noticias principales

La Academia Nacional de Ciencias premió al doctor Julio Caramelo

El investigador de la Fundación Instituto Leloir fue reconocido por su trayectoria en el estudio de las proteínas y su participación en casi todas las actividades celulares. Sus aporten han contribuido a comprender mejor procesos básicos de patologías como el mal de Alzheimer y la enfermedad de Parkinson, entre otras.

Foto Dr. Julio Caramelo

La Academia Nacional de Ciencias premió al Doctor Julio Caramelo, jefe del laboratorio de Biología Estructural y Celular de la Fundación Instituto Leloir.

(05/09/12 – Agencia CyTA-Instituto Leloir)-. Prácticamente todos los procesos que se llevan a cabo en una célula están mediados por una enorme diversidad de proteínas: desde la duplicación celular y su metabolismo hasta la relación con el entorno circundante o sus movimientos.

A su estudio se dedica el doctor Julio Caramelo, investigador del CONICET en la Fundación Instituto Leloir, quien acaba de recibir el Premio Ranwell Caputto en Ciencias Químicas de la Academia Nacional de Ciencias: un galardón que se entrega a la trayectoria de científicos jóvenes.

Caramelo dirige el laboratorio de Biología Estructural y Celular del instituto, donde estudia los mecanismos mediante los cuales las proteínas adquieren su estructura tridimensional adentro de las células. “Las células humanas poseen cerca de 24.000 genes que contienen información para sintetizar proteínas”, indicó a la Agencia CyTA.

Las proteínas son moléculas poliméricas, formadas por diversas combinaciones de veinte monómeros llamados aminoácidos. Existen proteínas pequeñas, formadas por algunas decenas de aminoácidos (la insulina, por ejemplo, tiene 51). También hay otras gigantes. La titina, una proteína que confiere elasticidad a los músculos, llega a tener ¡unos 30.000 aminoácidos!

Normalmente, para que una proteína cumpla su rol biológico, la cadena de aminoácidos que la conforma debe adquirir una conformación espacial muy precisa. Este proceso, denominado “plegado proteico”, es muy complejo y susceptible a errores. “Para evitar esto existe una gran diversidad de mecanismos que asisten al correcto plegado de las proteínas”, explicó Caramelo, quien también es profesor adjunto del Departamento de Química Biológica de la Facultad de Ciencias Exactas y Naturales-UBA.

En su laboratorio se estudian precisamente esos mecanismos, en particular la estructura y funcionamiento de una familia de proteínas denominadas “chaperonas moleculares” que se encargan de asistir al plegado de las proteínas.

Cuando las proteínas no pueden plegarse de forma exitosa, pueden ser degradadas por las células o bien comienzan a acumularse formando “agregados”. Según Caramelo, la agregación proteica es una de las causas subyacentes a enfermedades tales como el mal de Alzheimer y el Parkinson.

La comprensión de los mecanismos que regulan y facilitan el plegado de proteínas es un requerimiento para el desarrollo de terapias para este tipo de enfermedades. “De todas formas, la investigación que hacemos en mi laboratorio es muy básica, y está bastante alejada de las aplicaciones clínicas. En todo caso podemos sumar un grano de arena en el discernimiento de algunos procesos”, concluyó el científico premiado.

Caramelo, de 41 años, nació en Campana, se recibió de químico en la UBA e hizo un doctorado en bioorgánica.

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