Un año atrás, mientras cursaba el último año de la carrera de Química en la Facultad de Ciencias Exactas de la Universidad de Buenos Aires (UBA), Pablo Cancian se puso en contacto con Daiana Capdevila, jefa de nuestro Laboratorio de Fisicoquímica de Enfermedades Infecciosas. Estaba buscando un lugar donde realizar su doctorado y le interesaba el trabajo de su grupo. Ahora, el joven de 25 años, que en abril pasado logró sumarse al equipo por medio de una beca doctoral del CONICET, empieza a preparar las valijas para hacer una estadía de seis meses en Austria, gracias a la beca Ernst Mach Grant – Worldwide que acaba de ganar.

Financiada por la Agencia Austríaca para la Educación y la Internacionalización (OeAD, por sus siglas en inglés), la iniciativa busca fomentar la colaboración internacional en ciencia e investigación. En ese contexto, Cancian recibirá un estipendio mensual para llevar a cabo una pasantía en el laboratorio que lidera su co-director de tesis, Frans Mulder, en la Universidad Johannes Kepler (Linz).

“Mi proyecto buscará aplicar un método novedoso de Resonancia Magnética Nuclear (RMN) para estudiar la dinámica interna de proteínas”, explica Cancian, y especifica que se va a centrar especialmente en la proteína SqrR, que pertenece a una familia amplia de factores de transcripción bacterianos que tienen a cargo activar la respuesta de las bacterias frente a distintas condiciones de estrés, como las que establece el sistema inmune del hospedador al que intentan infectar.

Para cumplir su función, esas proteínas tienen un sitio con el cual reconocen al agente estresor (puede ser un antibiótico o un metal, por ejemplo) y a la vez son capaces de detectar secuencias específicas de ADN a las que unirse. “Al hacer esto, permiten la expresión de todo un conjunto de genes que le otorgan a la bacteria resistencia a la condición de estrés. Por lo tanto, estudiar cómo hacen ese reconocimiento y establecen la secuencia de ADN a la que se tienen que unir, es fundamental para el desarrollo de antibióticos y terapias eficaces contra bacterias multirresistentes”, explica Cancian. Y agrega: “Además, los resultados que obtengamos pueden ser clave para introducir mejoras en los biosensores que actualmente desarrollamos desde nuestro laboratorio”.

En el caso de la proteína SqrR que usan como modelo en el laboratorio de Capdevila, se sabe que el cambio en su movimiento interno (“entropía conformacional”) es un determinante importante de la afinidad entre la proteína y determinada secuencia de ADN. Sin embargo, se desconoce cómo se produce el proceso completo. “Durante mi viaje, lo que vamos a buscar es aplicar una técnica nueva de RMN, desarrollada por el equipo de Mulder, para ver en detalle cómo cambia la dinámica de SqrR al establecer la unión al ADN”, especifica el científico.

En pocas palabras, la espectroscopía RMN se basa en la interacción de la luz (radiación electromagnética) con los núcleos atómicos, algo que ocurre gracias a que éstos tienen la propiedad de actuar como pequeños imanes. Así, se puede determinar, por ejemplo, cuál es el entorno que rodea a cada átomo en una molécula o qué átomos de una proteína son responsables de la unión a alguna droga. “En particular, el grupo al que voy a visitar se dedica a desarrollar aplicaciones de esta técnica para obtener información de la estructura y dinámica de los átomos que componen una proteína; es decir, usan RMN para ‘ver’ a las proteínas en movimiento”, resume Cancian.

Pablo inicia su doctorado con viento a favor, y a pesar del contexto desfavorable actual para la ciencia argentina, ya está pensando que con la experiencia que adquiera en Austria, a su regreso podrá “plantear nuevas ideas a los proyectos que se desarrollan desde nuestro laboratorio”. Y añade: “Este viaje significa una oportunidad única para absorber información de un grupo especializado en una técnica novedosa y para formar contactos con otros actores de la comunidad internacional”.