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Publicado el Sep 19, 2019 en instagram Links, Noticias Investigación, Noticias principales

Eduardo Ceccarelli, invitado especial de los Seminarios Cardini

Eduardo Ceccarelli es uno de los fundadores del Instituto de Biología Molecular de Rosario (IBR) y jefe del Laboratorio de Estructura, Plegamiento y Función de Proteínas que funciona en ese centro de investigación. En un seminario Cardini, que dictó en la Fundación Instituto Leloir (FIL), describió una de sus líneas de investigación que se centra en una proteína que podría ayudar a las plantas a enfrentar el estrés causado por la sequía, la radiación UV, las temperaturas extremas y los organismos patógenos.

Eduardo Ceccarelli (izq.), uno de los fundadores del Instituto de Biología Molecular de Rosario (IBR, CONICET-UNR), junto a Graciela Boccaccio y Sebastián Klinke, integrantes del comité organizador de los Seminarios Cardini.

Eduardo Ceccarelli (izq.), uno de los fundadores del Instituto de Biología Molecular de Rosario (IBR, CONICET-UNR), junto a Graciela Boccaccio y Sebastián Klinke, integrantes del comité organizador de los Seminarios Cardini.

“Por ahora es un sueño, pero conocer mejor la estructura y funciones de esta proteína podría favorecer en el futuro el desarrollo de cultivos con mayor capacidad para adaptarse a condiciones adversas”, afirmó  el científico del IBR, institución que depende del CONICET y de la Universidad Nacional de Rosario (UNR).

Ceccarelli lideró un trabajo, publicado el año pasado en la revista “Plant and Cell Physiology”, que describe el rol que juega una proteína, llamada ClpS1, en el control de calidad de proteínas en las organelas de las plantas.

Cuando ClpS1 detecta el extremo de proteínas mal plegadas o “ensambladas”, un fenómeno que ocurre más a menudo en condiciones de estrés, las manda a destruir por maquinarias específicas. “ClpS1 también puede dirigir a la destrucción a proteínas que están adecuadamente plegadas, pero que ya no serían necesarias para la célula. Este sistema está en los cloroplastos, que son estructuras celulares más conocidas por transformar la energía solar en química durante la fotosíntesis”, explicó Ceccarelli.

En términos técnicos, ClpS1 actúa como un adaptador de proteínas “chaperonas”, una expresión que proviene del francés y que en una de sus acepciones describe al adulto que acompaña a los jóvenes para vigilar su comportamiento.

Eduardo Ceccarelli, jefe del Laboratorio de Estructura, Plegamiento y Función de Proteínas en el Instituto de Biología Molecular de Rosario (IBR), e integrantes de su grupo.

Eduardo Ceccarelli, jefe del Laboratorio de Estructura, Plegamiento y Función de Proteínas en el Instituto de Biología Molecular de Rosario (IBR), e integrantes de su grupo.

“Las proteínas deben estar plegadas adecuadamente para que puedan cumplir su función biológica. De lo contrario, pueden ocasionar daños en el funcionamiento del cloroplasto. Y las células y las plantas en su conjunto mueren”, indicó el científico rosarino.

En estudios realizados en un modelo vegetal, Arabidopsis thaliana, Ceccarelli y su grupo demostraron que ClpS1 tiene la capacidad de reconocer regiones de las proteínas ubicadas en su extremo. “Una vez que identifica a las proteínas fallidas, trata de corregir su plegamiento o la dirige a su destrucción”, explicó el investigador superior del CONICET y profesor de Biología Molecular en la Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas de la UNR.
En la actualidad, Ceccarelli y su grupo están empleando potentes equipos de resonancia magnética para determinar a nivel molecular los cambios que se producen en ClpS1 cuando identifica y se une a las proteínas por su extremo.
“Por ahora es ciencia ficción, pero la ingeniería de plantas permitiría desarrollar proteínas ClpS1 modificadas con nuevas funciones, como, por ejemplo, eliminar o alargar la vida útil de proteínas específicas en los cloroplastos para que enfrenten mejor las condiciones de estrés”, indicó Ceccarelli.