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Biología Vegetal

Jefe de Laboratorio: Dr. Ricardo A. Wolosiuk

Integrantes del laboratorio

Martín Aran - Becario post-doctoral del CONICET
Laura Rimmaudo - Becaria doctoral de la ANPCyT
Santiago Mora García - Investigador del CONICET
Javier Bianchi - Becario doctoral del CONICET
Mario Rico - Becario doctoral de la ANPCyT
Gustavo Maselli - Estudiante de licenciatura

Objetivo general del laboratorio

La perturbación del equilibrio [pro-oxidantes/anti-oxidantes] celular causada por estímulos ambientales afecta numerosas reacciones metabólicas, alterando las señales que regulan procesos biológicos tan diversos como desarrollo en animales y fotosíntesis en plantas. Por ello, la modificación del metabolismo mediante agentes externos (e.g. fármacos) requiere establecer previamente no sólo los mecanismos subyacentes sino también las interacciones asociadas. Sobre estas bases analizamos los aspectos bioquímicos implicados en la tolerancia al estrés oxidativo.

Pregunta que se intenta responder

Nuestro laboratorio estableció que proteínas vegetales asociadas al estrés oxidativo regulan enzimas implicadas en la asimilación fotosintética de CO2. Para caracterizar la vinculación entre procesos tan diferentes, buscamos establecer con las proteínas vegetales cuáles son:

  • Las modificaciones post-traduccionales causadas por los oxidantes?
  • Las variaciones estructurales y funcionales?
  • Los mecanismos que vinculan la química redox con la química no-redox en el estrés oxidativo?

Metodología que se utiliza

Nuestro laboratorio estableció que una proteína vegetal asociada al estrés oxidativo -2-Cys Peroxirredoxinas (2-Cys Prx)- estimula la actividad de la fructosa-1,6-bisfosfatasa de los cloroplastos y, además, posee una actividad chaperona. La identificación de estas nuevas actividades implicó un cambio en la visión clásica de las la 2-Cys Prxs, peroxidasas desprovistas de grupo prostético.

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Publicaciones

Pagano, E., Wolosiuk, R.A. and Chueca, A.  Evolución del metabolismo fotosintético C4 y los estados de transición C3-C4” EN: Plantas C4 y CAM / J.L. González-Rebollar (ed.). Madrid: Consejo Superior de Investigaciones Científicas (en prensa).

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Subsidios

Funciones asociadas a los procesos redox mediados por las tiorredoxinas y las peroxirredoxinas en plantas de interés agronómico. (ANPCyT 1891, 2007-2010).

Logros

Nuestro laboratorio estableció para la 2-Cys Prx de plantas

  1. La estructura primaria de la forma madura mediante la degradación de Edman de la única proteína purificada de hojas
  2. La actividad chaperona
  3. El rol del ATP/Mg2+ en la modificación de
    a)     Las uniones covalentes, generando en la cisteína resolutiva CysR dos nuevas modificaciones post-traduccionales; i.e. los anhídridos mixtos fosforil-sulfínico [Prx–CysR–SO2–PO32-] y fosforil-sulfónico [Prx–CysR–SO3–PO32-].
    b)     Las interacciones no-covalentes,
    b1)     Causando la agregación de la proteína a formas moleculares de alto peso molecular, incluso agregados insolubles.
    b2)     Inhibiendo la actividad peroxidasa
  4. la fosforilación en los cloroplastos iluminados
  5. el comportamiento bioquímico similar con los ortólogos procarióticos y eucarióticos

Patentes

Secuencias génicas

  • “Rapeseed chloroplast 2-Cys peroxiredoxin, complete cds.” D Alessio, A.C., Caporaletti, D.E., Duek, P.D., Rodriguez-Suarez, R.J. and Wolosiuk, R.A. (2007) GenBank accesión: AF311863.1  (http://www.ncbi.nlm.nih.gov)
  • “Glycine max thioredoxin h1 mRNA, complete cds.” Crelier,A.M., Wolosiuk, R.A. and Pagano, E.A. (2007) GenBank accesión: EU144127. (http://www.ncbi.nlm.nih.gov)
  • “Glycine max thioredoxin h2 mRNA, complete cds.” Crelier, A.M., Wolosiuk, R.A. and Pagano, E.A. (2007) GenBank accesión: EU144128. (http://www.ncbi.nlm.nih.gov)