Biología Estructural y Celular
Jefe de Laboratorio: Dr. Julio J. Caramelo
Metodología que se utiliza
Nuestro grupo de trabajo emplea una aproximación interdisciplinaria al problema del plegamiento de proteínas in vivo. Para determinar el camino de plegamiento seguido por una proteína se utilizan técnicas de biología celular y de química de proteínas, focalizando la atención en la maduración conformacional de aquellas proteínas que son sintetizadas en la vía secretoria. En particular trabajamos con las siguientes proteínas:
1) Calreticulina y calnexina, dos lectinas residentes del retículo endoplásmico (RE) implicadas en el control de calidad de plegamiento de glicoproteínas.
2) Glucosidasa II y UGGT, dos enzimas del RE que modifican glicanos.
3) BiP y GRp94, las homógas del RE de HSP70 y HSP90, respectivamente.
Estos experimentos permiten determinar las chaperonas con las cuales interacciona una proteína en proceso de plegamiento, así como también el orden temporal de dichas interacciones y el estado de plegamiento que presentan los sustratos. En paralelo se realizan experimentos in vitro con proteínas puras que nos permiten determinar los detalles moleculares de su reconocimiento por las chaperonas. Estos experimentos implican el uso extensivo de técnicas de química de proteínas, espectroscopía y biología molecular.