Biología Estructural y Celular

Jefe de Laboratorio: Dr. Julio J. Caramelo

Integrantes del laboratorio

Lic. Rodrigo Pagano, Becario Doctoral CONICET, Licenciado en Biología
Lic. Máximo López Medus, Becario Doctoral CONICET, Licenciado en Biología
Dra. Gabriela Elena Gómez, Becaria Postdoctoral CONICET, Dra. de la UBA
Lucas Landolfo, Técnico de Laboratorio, estudiante de Ingeniería Agronómica

Objetivo general del laboratorio

Nuestro laboratorio estudia los mecanismos mediante los cuales las proteínas sintetizadas por una célula adquieren su estructura tridimensional. Fallas en el plegamiento resultan en proteínas no funcionales, las cuales tienen efectos nocivos para la viabilidad celular. El plegamiento in vivo es asistido por una diversa familia de proteínas denominadas chaperonas moleculares. Nuestro trabajo intenta determinar los motivos estructurales reconocidos por la chaperonas y estudiar los mecanismos por la cuales los diversos sistemas de chaperonas coordinan sus actividades.

Pregunta que se intenta responder

¿Cual es la función de las chaperonas en el plegamiento in vivo de las proteínas?
¿Como hacen los sistemas de control de plegamiento para reconocer proteínas mal plegadas?
¿Como los sistemas de chaperonas regulan la respuesta celular a proteínas mal plegadas?

Metodología que se utiliza

Nuestro grupo de trabajo emplea una aproximación interdisciplinaria al problema del plegamiento de proteínas in vivo. Para determinar el camino de plegamiento seguido por una proteína se utilizan técnicas de biología celular y de química de proteínas, focalizando la atención en la maduración conformacional de aquellas proteínas que son sintetizadas en la vía secretoria...

Publicaciones

D'Alessio, C., Caramelo, J., Parodi, A.J. UDP-GlC:glycoprotein glucosyltransferase-glucosidase II, the ying-yang of the ER quality control. Semin Cell Dev Biol. 21: 491-499 (2010). PubMed

Subsidios

Agencia Nacional de Promoción Científica y Tecnológica (PICT 2005)
UBACyT - Universidad de Buenos Aires (programación 2008-2010)

Logros

Encontramos los determinantes moleculares que son reconocidos por el sensor de calidad de plegamiento de glicoproteínas. Por otra parte, demostramos que este sensor participa también en el control del ensamblado de proteínas oligoméricas. Asimismo encontramos que las actividades biológicas de la calreticulina como lectina/chaperona de glicoproteínas y buffer de calcio son mutuamente independientes. Más recientemente estudiamos como el calcio modula la estructura de esta proteína.

Premios

Premio Facultad de Farmacia y Bioquímica UBA a la mejor Tesis de Doctorado presentada durante el año 2000.
1er Premio al Mejor Trabajo Presentado en el XXVIII Congreso Anual de la Sociedad Argentina de Biofísica - SAB (1999), por: “BHPC: una nueva familia de fosfatidilcolinas para estudios estructurales de fosfolipasas”

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